WWW.REFERATCENTRAL.ORG.UA - Я ТУТ НАВЧАЮСЬ

... відкритий, безкоштовний архів рефератів, курсових, дипломних робіт

ГоловнаРозміщення продуктивних сил (РПС) → Аналіз молокопереробної галузі в Чернівецькій області - Дипломна робота

Аналіз молокопереробної галузі в Чернівецькій області - Дипломна робота

найскладнішим його компонентом. Їх вміст у молоці коливається від 2,9 до 4,0%. Білки молока - різноманітні за будовою, фізичко-хімічними властивостями, біологічними функціями. Вони є сумішшю різних фракцій з молекулярною масою вище 10 тис. За місцем синтезу або знаходження білків їх поділяють на специфічні для молока і неспецифічні. Специфічні білки синтезуються секреторними клітинами молочної залози. У молоці корови таких білків 85-90% - казеїни, ? - лактоальбуміни, ? - лактоглобуліни, частини імуноглобулінів.
Білки молока містять 20 амінокислот, які належать до ? - амінокислот L - форми. До складу молока входять як циклічні, так і ациклічні амінокислоти. За полярністю радикала вони класифікуються на неполярні, незаряджені полярні і заряджені полярні. Основні білки молока порівняно з білками інших харчових продуктів містять багато лейцину, ізолейцину, лізину, глютамінової кислоти, а казеїни - багато серину й проліну.
За вмістом і співвідношенням незамінних амінокислот білки молока належать до біологічно повноцінних білків.
Білки молока часто поділяють на дві основні групи - казеїни і білки сироватки молока. Цей поділ ґрунтується на нерозчинності казеїнів при рН 4,6, які випадають в осад при цій величині рН, що більше або менше залежить від температури, концентрації білків і деяких солей.
Основна частина білків молока представлена казеїнами - 75-85%. Казеїни - це гетерогенні білки, для яких характерна наявність ефірних зв'язків з фосфатами, високий вміст проліну, незначний вміст або відсутність цистеїну і низька розчинність при рН 4,0-5,0.
Казеїн здатний зв'язувати воду. Ця властивість має важливе значення для фор- мування консистенції молочних продуктів. У звичайному сирі міститься до 80%, а у
Арк
Зм. Арк. № докум. Підпис Дата
твердому швейцарському - 30-35% води. Це зумовлено структурою міцел, яка є пористою і дозволяє проникати всередину міцел воді, хімозину та іншим ферментам. Отже, вода не тільки оточує міцелу казеїну у вигляді гідратної оболонки, але й заповнює більшу частину її об'єму.
У свіжому молоці міцели казеїну володіють відносною стійкістю - не коагулюють при механічній обробці (очистці, сепаруванні, гомогенізації та ін.) і нагріванні молока до високих температур. Проте казеїн легко коагулює при дії кислоти, підвищені концентрації іонів Са, внесенні сичужного ферменту.
Казеїн є власне харчовим білком. Він максимально розщеплюється протеїнами в нативному стані і є джерелом амінокислот, а також Са і Р. Казеїн має здатність зсідатися в кислому середовищі шлунку під дією сичужного ферменту, створюючи згусток високого ступеня дисперсності.
Друга велика група - це сироваткові білки (15-22% всіх білків).
Термін "сироваткові білки" застосовують для опису групи білків, які залишаються розчиненими в молоці чи сироватці після осадження казеїнів при рН 4,6 і температурі 10°С. Сироваткові білки за вмістом незамінних амінокислот (лізин, триптофан, метіонін, треонін, цистеїн) є найбільш біологічно цінними, тому використання для харчових цілей має практичне значення.
В цю групу входять ? - лактоальбуміни, ? - лактоглобуліни, сироватковий альбумін і імуноглобуліни, протеозо-пентонна фракція.
? - лактоглобулін - основний білок молока. Його частка становить близько половини всіх сироваткових білків молока (або 7-12% загальної кількості білків). При нагріванні до температури +30 °С він розпадається на мономери, а при подальшому нагріванні молекули агрегують за рахунок утворення дисульфідних зв'язків.
Встановлено, що ? - лактоглобулін в нативному стані має властивість зв'язувати катіони, аніони, ліпідні сполуки. У кислому середовищі шлунка він стійкий до дії пепсину і хімозину, розщеплюється тільки в кишечнику. очевидно, однією з важливих його функцій є транспорт у кишечник важливих для організму, що росте, кислотно-нестійких сполук.
? - лактоальбумін. Його вміст складає 2-5% загальної кількості білків і займає в
сироваткових білках друге місце за кількістю. Це гетерогенний білок, який містить
Арк
Зм. Арк. № докум. Підпис Дата
головний та мінорні компоненти. У молоці ? - лактоальбумін тонкодиспергований (розсироваткових білках друге місце за кількістю. Це гетерогенний білок, який містить головний та мінорні компоненти. У молоці ? - лактоальбумін тонкодиспергований мір частинок 15-20 мм). Він не коагулює в ізоелектричній точці через високу гідротованість, не здійснюється під дією сичужного ферменту.
Імуноглобуліни - ще один клас сироваткових протеїнів. За хімічною природою вони є високомолекулярними білками, що виконують функцію антитіл. Антитіла утворюються в організмі при введені сторонніх білків (антигенів). Імуноглобуліни володіють вираженими властивостями аглютинації - склеювання мікробів. Їх кількість у звичайному молоці - 1,9-3,3% від загальної кількості, а в молозиві - до 90% всіх сироваткових білків. У зв'язку з високою гетерогенністю імуноглобуліни суттєво відрізняються від решти сироваткових білків.
Протезо-пентонна фракція - найбільш термостабільна частина білків, що не осаджується із знежиреного молока при рН 4,6 після нагрівання до 95-100°С протягом 20 хв. Протезо-пентонну фракцію виділяють 12%-ною ТХО кислотою. Ці білки складають 24% всіх сироваткових білків і 2-3% усіх білкових фракцій.
Ферменти молока - це білки, що є надзвичайно активними каталізаторами і за своєю активністю, як правило, перевищують синтетичні каталізатори. Ферменти - високо специфічні щодо субстратів і реакцій, тобто каталізують лише певні хімічні реакції без утворення побічних продуктів.
Ферменти є функціональними одиницями клітинного метаболізму. Діючи в чітко визначеній послідовності, вони каталізують сотні багатостадійних реакцій, у процесі яких розщеплюються молекули поживних речовин, депонується і перетворюється хімічна енергія.
Деякі ферменти складаються тільки з поліпептидних ланцюгів і не містять інших хімічних груп. Деякі ферменти майже абсолютно специфічні щодо певних субстратів і не взаємодіють навіть з дуже близькими за будовою молекулами. Проте є ферменти, які проявляють відносно широку специфічність і взаємодіють з багатьма речовинами, що мають певні структурні особливості.
Дія ферментів полягає в тому, що вони вступають у реакцію з низькою енергією
Арк
Зм. Арк. № докум. Підпис Дата
активації, утворюючи з вихідними речовинами проміжні сполуки, які легко розпадаються на кінцеві продукти реакції і вільний фермент.
Згідно рекомендацій комісії з ферментів міжнародного біохімічного союзу ферменти поділяють на 6 класів залежно від природи хімічних перетворень, які вони каталізують:
1 - оксидоредуктази; 4 - ліази;
2 - трансферази; 5 - ізомерази;
3 - гідролази; 6 - лігази.
Оксидоредуктази - ферменти-носії електронів і атомів водню, якікаталізують окисно-відновні процеси.
Трансферази каталізують реакції перенесення груп атомів, причому ферменти діють як специфічні носії.
Гідролази каталізують процеси гідролітичного розщеплення з приєднанням
Loading...

 
 

Цікаве