WWW.REFERATCENTRAL.ORG.UA - Я ТУТ НАВЧАЮСЬ

... відкритий, безкоштовний архів рефератів, курсових, дипломних робіт

ГоловнаХімія → Хімія білків - Реферат

Хімія білків - Реферат

аміногрупа - гр. основ. орг.
О
??
-С - карбоксильна гр. - гр. орг. кислот.

ОН
Амінокислоти будуть себе проявляти як основи взаємодіючи з кислотами, і як кислоти взаємодіючи з основами.
Отже, амінокислоти це органічні амфотерні сполуки.
Амінокислоти можуть реагувати між собою:
Відкрийте кн. "Загальна біологія" на ст. 145 де записано 20 амінокислот , що входять до складу білків
Аланін Лейцин
Аргінін Лізин
Аспарагін Метіонін
Аспарагінова кислота Пролін
Валін Серин
Гістидин Тирозин
Гліцин Треонін
Глутамін Триптофан
Глютамін Феніламін
Глютамінова кислота Цистеїн
Ізолейцин
г) гідроліз білків
Для вивчення хімічного складу білків застосовують гідроліз - процес розщеплення білків на складові частини при участі води і нагрівання.
Гідроліз буває:
кислотний
лужний
ферментативний
для кислого гідролізу використовують концентровані розчини H2SO4 i HCl і нагрівання при 100-1100С.
Для лужного - використовують 2N розчини лугів.
Дляферментативного проходить з участю ферментів (біологічних каталізаторів) і при температурі 37-380С.
Кінцевими продуктами гідролізу простих білків являються тільки амінокислоти.
Відкрийте підручних з хімії на ст. 170 і зверніть увагу на будову деяких амінокислот.
Гліцин
Аланін
Цистеїн
Фенілаланіп
Загальна формула їх така
Радикал може містити відкриті ланцюги, цикли, різні функціональні групи.
д) денатурація білка
Під впливом різних фізичних і хімічних факторів - високої температури, ряду хімічних речовин, опромінення, механічної дії - слабкі водневі зв'язки що підтримують вторинну і третинну структури (але не первинну, рвуться і молекула розгортається).
Див. ст. 150 підручник "Загальної біології".
В результаті денатурації властивості білка змінюються. Він втрачає розчинність, стає доступним дії травних ферментів втрачає властиві йому функції. Явище денатурації процес оборотний, тобто розгорнутий поліпептидний ланцюг здатний знову закрутитися в спіраль.
Цю властивість денатурації використовують в клініці, коли при отравленні важкими металами хворому дають пити молоко або сирі яйця, щоб метали денатуруючи білки цих продуктів адсорбувалися на їх поверхні і не діяли на слизові стінок кишечнику і не всмоктувалися в кров.
Процес повернення до своїх структури білка денатурованого наз. денатурацією ця здатність лежить в основі важливої властивості всього живого - подразливості.
е) кольорові реакції
Білки дають характерні кольорові реакції за якими можна розпізнати серед інших речовин. Наприклад, від азотної концентрованої кислоти з'являється жовте забарвлення.
Так звана біуретова реакція дає синьо-фіолетове забарвлення, коли до білка додати розчину NaOH + CuSO4.
4. Хімічна будова білків. Їх структура: первинна, вторинна, третинна, четвертинна.
Білки - це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот - наз. первинною структурою.
Білки - це високомолекулярні, органічні, азотовмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот.
В поліпептидних ланцюгах амінокислотні залишки повторюються багато разів. При цьому кожний індивідуальний білок має свою строгу послідовність амінокислотних ланок.
Так як в алфавіті з букв складаються слова, так з 20 амінокислот може утворитися безмежна кількість білків.
Специфічна, унікальна для кожного окремого білка послідовність амінокислот - наз. первинною структурою білка. Див. ст. 148 підручник з біології. На сьогоднішній час для ряду білків встановлена їх первинна структура наприклад для інсуліну - білка гормона підшлункової залози.
Послідуючі дослідження показали, що поліпептидний ланцюг знаходиться в закрученому вигляді -спіралі.
Дана спіралізація забезпечується водневими зв'язками, які виникають між залишками карбоксильних і амідних груп, розміщених на протилежних витках спіралі.
Водневий зв'язок утворюється між двома сильно негативними атомами. Скручений в спіраль поліпептидний ланцюг, що з'єднаний водневими зв'язками дає нам - вторинну структуру білка (див. Величко Картка ХХ кольор.). Ще складнішу просторову конфігурацію білка має третинна структура білка. (див. Величко. Картка ХХ кольор.). Третинна структура підтримується взаємодією між функціональними групами R-поліпептидного ланцюга.
Зближення - - може давати сольовий місток, карбоксильна з гідроксилом дає складно ефірний місток, атоми сірки дисульфідні (-S-S-) містки.
Третинна структура зумовлює специфічну біологічну активність білка. У живих організмах є ще складніші конфігурації білка типу четвертинного структури.
Питання семінару:
1. Дати визначення білків.
2. Чим відрізняються по елементарному складу білки від вуглеводів і жирів.
3. Пояснити, чому білки називають молекулами велетнями.
4. Як класифікуються білки їх відношення до розчинності.
5. Пояснити амфотерні властивості білка.
6. Як ви розумієте білок - поліпептид.
7. Що таке гідроліз білка.
8. Що таке денатурація білка.
9. Що таке первинна структура білка?
10. Що являють собою вторинна і третинна стр.?
5. Висновки.
На столах у вас картки по темі: "Білки".
Давайте повторимо по картках, так званих опорних сигналах, про хімію білків.
Учні розповідають про властивості, структуру, класифікацію білків розшифровуючи записи в опорних сигналах.
Loading...

 
 

Цікаве