WWW.REFERATCENTRAL.ORG.UA - Я ТУТ НАВЧАЮСЬ

... відкритий, безкоштовний архів рефератів, курсових, дипломних робіт

ГоловнаБіологія, Зоологія, Аграрна наука → Формування, ріст і розвиток мітохондрій в гаметогенезі та ранньому ембріогенезі хребетних - Реферат

Формування, ріст і розвиток мітохондрій в гаметогенезі та ранньому ембріогенезі хребетних - Реферат

олігомери (катенани) що складаються із зв'язаних топологічним зв'язком мономерних кілець Минченко, Дударева, 1990 .
Особливістю мітохондріальної системи трансляції є також те, що синтез білків в мітохондріях людини і тварин здійснюється за участю лише 22 - 23 тРНК. Цієї кількості тРНК достатньо завдяки тому, що система генетичного коду мітохондрій змінена в порівнянні із універсальним генетичним кодом. (табл.1).Більшість мітохондріальних тРНК здатні зчитувати по чотири кодони, які різняться за третім нуклеотидом, тобто при наявності чотирьох варіантів кодування однієї амінокислоти. Слід також відмітити, що розмір мітохондріальних тРНК клітин тварин менший у порівнянні з цитоплазматичними тРНК. Anderson et al., 1981 .
Табл.1 Генетичний код мітохондрій Anderson et al., 1981 .
Phe UUU 77 Ser UCU 32 Tyr UAU 46 Cys UGU 5
UUC 141 UCC 99 UAC 89 UGC 17
Leu UUA 73 UCA 83 Ter UAA - Trp UGA 93
UUG 16 UCG 7 AAG - UGG 11
Leu CUU 65 Pro CCU 41 His CAU 18 Arg CGU 7
CUC 167 CCC 119 CAC 79 CGC 25
CUA 276 CCA 52 Gln CAA 81 CGA 29
CUG 45 CCG 7 CAG 9 CGG 2
Ile AUU 125 Thr ACU 51 Asn AAU 33 Ser AGU 14
AUC 196 ACC 155 AAC 131 AGC 39
Met AUA 167 ACA 133 Lys AAA 85 Ter AGA -
AUG 40 ACG 10 AAG 10 AGG -
Val GUU 30 Ala GCU 43 Asp GAU 15 Gry CGU 24
GUC 49 GCC 124 GAC 51 CGC 88
GUA 70 GCA 80 Glu GAA 64 GGA 67
GUG 18 GCG 8 GAG 24 GGG 34
У таблиці показано бокси, що зчитуються за допомогою єдиної тРНК. Вказано також загальну кількість амінокислотних кодонів, знайдених у генах та послідовностях, які можуть бути генами ДНК мітохондрій.
Ще однією особливістю синтезу мітохондріальних білків є те, що він стійкий до дії специфічного інгібітора цитоплазматичної трансляції циклогексиміду і специфічно пригнічується хлорамфеніколом і бромідом етидію. Синтез білків в ізольованих мітохондріях протікає з низькою швидкістю і нелінійно. Це, можливо, зумовлено затримкою просування полірибосоми по мРНК в її середній ділянці і частково присутністю в мітохондріях інгібітора трансляції, який знижує загальну кількість полірибосом шляхом порушення цілісності мРНК Шугалий и др., 1974 .
2)Продукти мітохондріального білкового синтезу
Мітохондріальний геном тварин кодує синтез відносно невеликої кількості поліпептидів. В мітохондріальній ДНК клітин людини та тварин ідентифіковано 13 рамок зчитування для п'яти відомих і восьми ще не вивчених білків. В генах, що кодують синтез мітохондріальних білків у клітинах тварин інтрони не виявлені, на відміну від клітин вищих рослин та грибів Anderson et al, 1981 .
Цікавим є той факт, що кількість білків - продуктів мітохондріальної трансляції, виявлених за допомогою електрофорезу, значно перевищує кількість рамок зчитування, а отже і кількість потенціальних генів, ідентифікованих в Н-тяжі мітохондріальної ДНК. Це може пояснюватися тим, що серед білків, які синтезуються в мітохондрії, є такі, що кодуються L - тяжем мітохондріальної ДНК, хоча на ньому рамки зчитування ще не виявлені. Крім цього, можна припустити, що деякі з ідентифікованих рамок зчитування можуть кодувати синтез більш ніж одного білка.
На даний час серед мітохондріальних продуктів трансляції ідентифіковані три субодиниці ( І, ІІ і ІІІ ) цитохромоксидази, апоцитохром b і дві субодиниці АТФ-ази, причому гени, що кодують синтез обох субодиниць (6-ї та 8-ї) виявлені лише в геномі мітохондрій дріжджів, а в клітинах тварин однозначно виявлений лише ген 6-ї субодиниці. Детально вивчено функціональне значення цілого ряду білків, які синтезуються в мітохондріях. Існують дані, що деякі із синтезованих в мітохондріях поліпептидів можуть виходити з мітохондрій і грати певну роль в ядерно-мітохондріальних взаємовідношеннях, зокрема в регуляції експресії ядерних генів, що кодують синтез мітохондріальних білків Bibb et al., 1981; цит. за: Минченко, 1987 .
Доказом цитоплазматичного походження основної маси мітохондріальних білків є такі ознаки:
1) мітохондрії цитоплазматичних мутантів petite дріжджів мають дефективний дихальний ланцюг (відсутні цитохроми аа3, В і С), в них редукована або повністю відсутня мітохондріальна ДНК, а також відсутня, очевидно, система синтезу білка. Отже, всі білки, присутні у таких дефектних мітохондріях, мають цитоплазматичне походження;
2) мітохондрії клітин, що ростуть у присутності інгібіторів мітохондріального білкового синтезу (хлорамфеніколу або еритроміцину), мають дефектну дихальну систему. При повному інгібуванні білкового синтезу в мітохондріях всі білки, що залишилися в органелі, мають цитоплазматичне походження. Природно, що мітохондрії клітин, які ростуть в присутності інгібіторів синтезу мітохондріальних білків, за своєю будовою та набором ферментів схожі на мітохондрії цитоплазматичних мутантів petite дріжджів Озернюк, 1985 .
Отже, значення мітохондріального білкового синтезу полягає в забезпеченні мітохондрій невеликою кількістю гідрофобних білків, які входять у склад ряду ферментних комплексів, локалізованих на внутрішній мембрані мітохондрій, а також у синтезі поліпептидів, які беруть участь в регуляції ядерно-цитоплазматичних взаємовідношеннях.
3)Синтез мітохондріальних білків у цитоплазмі.
Мітохондрії містять у зовнішніх та внутрішніх мембранах, міжмембранному просторі і матриксі кілька сотень білків, синтез яких протікає на матрицях, що кодуються ядерним геномом. Для багатьох мітохондріальних ферментів відомі функціонуючі в цитоплазмі аналоги, але цитоплазматичні та мітохондріальні форми цих білків кодуються різними генами. Синтез цих білків відбувається як на вільних, так і на зв'язаних із мембранами ендоплазматичного ретикулуму цитоплазматичних полісомах. Сэджер, 1975 . На даний час детально вивчено синтез великої кількості мітохондріальних білків зовнішніх та внутрішніх мембран, міжмембранного простору та матриксу і їх транспорт в мітохондрії. Всі вивчені білки зовнішніх мембран мітохондрій синтезуються в цитоплазмі і в такому вигляді вбудовуються у мембрану, а всі інші білки (принаймні, частина з них) синтезуються у вигляді попередників з N-кінцевою лідерною послідовністю розміром від 1 до 6 тис. дальтон. Білки чи їх попередники, що поступають з цитоплазми, розпізнаються певними структурами (рецепторами), локалізованими на зовнішній мембрані мітохондрій. У білків-попередників в N-кінцевій лідерній послідовності міститься не лише інформація, необхідна для розпізнавання рецептором, а й інформація, що забезпечує подальший транспорт білка і окремі стадії його процесингу Adoutte,
Loading...

 
 

Цікаве